Pubblicata sulla rivista internazionale Nature Communications una ricerca condotta dai professori Matteo Levantino, Grazia Cottone e Antonio Cupane del Dipartimento di Fisica e Chimica dell’Università di Palermo in collaborazione con il dottor Marco Cammarata (Université de Rennes I), il dottor Giorgio Schirò (Institut de Biologie Structurale di Grenoble) e il team sperimentale del Linac Coherent Light Source (LCLS, SLAC National Accelerator Laboratory, USA).

Gli esperimenti sono stati effettuati presso il free-electron laser di San Francisco, il primo strumento al mondo in grado di generare impulsi di raggi X sufficientemente intensi e brevi da poter seguire il moto di atomi e molecole in tempo reale.

I ricercatori hanno utilizzato la luce prodotta dal free-electron laser per seguire i cambiamenti conformazionali della mioglobina indotti da fotoeccitazione. La mioglobina è una proteina monomerica in grado di legare in maniera reversibile piccole molecole come l’ossigeno molecolare o il monossido di carbonio.

È uno dei sistemi modello più utilizzati negli studi a carattere biofisico mirati a comprendere la dinamica delle proteine e le peculiarità dei moti che consentono alle proteine di riarrangiare la propria struttura tridimensionale in risposta ad uno stimolo esterno.

Negli anni ‘80 il gruppo del professor Hans Frauenfelder propose un modello secondo il quale piccole modificazioni strutturali locali, come la rottura di un legame al livello del sito attivo di una proteina, possono innescare la propagazione di una perturbazione dal sito attivo alla struttura globale della proteina.

Questo modello fu chiamato “proteinquake” per sottolineare come tale propagazione è simile a quella che caratterizza i terremoti (“earthquakes”). Un importante aspetto di questo modello è che esso prevedeva che la propagazione strutturale dovesse avvenire in una scala temporale estremamente breve: inferiore ad 1 nanosecondo (10-9 s).

Gli esperimenti descritti nell’articolo appena pubblicato su Nature Communications sono la prima evidenza sperimentale diretta della validità dell’ipotesi di “proteinquake” per la mioglobina. I dati mostrano come la struttura tridimensionale della mioglobina sia in grado di rispondere alla rottura fotoindotta del legame fra proteina e ligando nella scala dei picosecondi (10-12 s). Le porzioni più interne della catena polipeptidica si allontano dal sito attivo e determinano successivamente un aumento del volume della proteina.

Nella stessa scala temporale, prima che i meccanismi di smorzamento e/o “dephasing” diventino preponderanti, la struttura globale della mioglobina è in grado di oscillare in maniera elastica attivando un modo vibrazionale collettivo a bassa frequenza (~10 cm-1) spesso descritto nella letteratura scientifica come “modo respiratorio”.

La rilevanza del lavoro, oltre ai risultati specifici ottenuti nel caso del sistema modello mioglobina, sta nell’aver dimostrato che studi strutturali su scale temporali ultrarapide possono permettere di osservare in maniera diretta che il moto delle proteine avviene attraverso passi elementari nella scala temporale dei picosecondi.

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